МАТЕМАТИЧНА МОДЕЛЬ ЗАЛЕЖНОСТІ ДЗЕТА-ПОТЕНЦІАЛУ СИРОВАТКОВОГО АЛЬБУМІНУ ЛЮДИНИ ВІД РН ФІЗІОЛОГІЧНОГО РОЗЧИНУ

Автор(и)

  • Артур ГУСЛІСТИЙ Центр сімейної медицини “Амедика”, Одеса, Україна
  • Олексій ХОРОЛЬСЬКИЙ Полтавський національний педагогічний університет імені В. Г. Короленка, Полтава, Україна https://orcid.org/0000-0001-9272-0395

DOI:

https://doi.org/10.17721/3041-1491/2024.11-30

Ключові слова:

математична модель, альбумін, дзета-потенціал, рН, фізіологічний розчин

Анотація

Вступ. Робота присвячена побудові математичної моделі залежності дзета-потенціалу макромолекули сироваткового альбуміну людини в 0,15 М водному розчині хлориду натрію (фізіологічний розчин) як функції зміни водневого показника рН (кислотно-лужного балансу) водного оточення.

Методи. Проаналізовано асиметричність зазначеної експериментальної залежності відносно ізоелектричної точки альбуміну рН0 5,1, за якої дзета-потенціал макромолекули дорівнює нулю.

Результати. Запропонована математична модель, яка передбачає розбиття рН діапазону залежності дзета-потенціалу макромолекули сироваткового альбуміну людини у фізіологічному розчині як функції водневого показника рН на дві області: 1) в інтервалі значень pH < pH0 для апроксимації застосована експоненційна функція; 2) в інтервалі значень pH > pH0 експериментальна залежність апроксимована функцією гіперболічного тангенса. У межах похибки експерименту величини дзета-потенціалу, обчислені за допомогою запропонованої математичної моделі, добре корелюють з експериментальними значеннями: середня відносна похибка оцінена менше 5,5 % за pH < pH0 та не перевищила 4,1 % за pH > pH0.

Висновки. Отримані результати можуть бути використані для створення фізичної моделі, яка пов’язувала б просторову структуру та електрофізичні властивості макромолекули альбуміну при зміні водневого показника рН водного оточення.

 

Посилання

Barbosa, L.R.S., Ortore, M.G., Spinozzi, F., Mariani, P., Bernstorff, S., & Itri, R. (2010). The importance of protein-protein interactions on the pH-induced conformational changes of bovine serum albumin: A small-angle X-ray scattering study. Biophysical Journal, 98(1), 147–157. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2009.09.056

 

Bhattacharya, A., Prajapati, R., Chatterjee, S., & Mukherjee, T.K. (2014). Concentration-dependent reversible self-oligomerization of serum albumins through intermolecular β-sheet formation. Langmuir, 30(49), 14894–14904. https://doi.org/10.1021/la5034959

 

Bukackova, M., Rusnok, P., & Marsalek, R. (2018). Mathematical methods in the calculation of the zeta potential of BSA. Journal of Solution Chemistry, 47, 1942–1952. https://doi.org/10.1007/s10953-018-0830-0

 

Jachimska, B., Wasilewska, M., & Adamczyk, Z. (2008). Characterization of globular protein solutions by dynamic light scattering, electrophoretic mobility, and viscosity measurements. Langmuir, 24(13), 6866–6872. https://doi.org/10.1021/la800548p

Завантажити

Дані для завантаження поки недоступні.

Посилання

Завантаження

Опубліковано

2025-01-26

Як цитувати

ГУСЛІСТИЙ, А., & ХОРОЛЬСЬКИЙ, О. (2025). МАТЕМАТИЧНА МОДЕЛЬ ЗАЛЕЖНОСТІ ДЗЕТА-ПОТЕНЦІАЛУ СИРОВАТКОВОГО АЛЬБУМІНУ ЛЮДИНИ ВІД РН ФІЗІОЛОГІЧНОГО РОЗЧИНУ. Науковий збірник за матеріалами конференції «Медична фізика – сучасний стан, проблеми, шляхи розвитку. Новітні технології», 1(1), 234-239. https://doi.org/10.17721/3041-1491/2024.11-30