ВПЛИВ ДИНАМІЧНОГО ФАЗОВОГО ПЕРЕХОДУ У ВОДІ НА ЕЛЕКТРОФІЗИЧНІ ВЛАСТИВОСТІ ВОДНИХ РОЗЧИНІВ АЛЬБУМІНУ

Анотація

Вступ. Структура сироваткового альбуміну людини (ЧСА) у водних розчинах зазнає значних змін залежно від температури, концентрації, кислотно-лужної рівноваги (рН), наявності солей тощо.

Методи. Проаналізовано температурну залежність дзета-потенціалу макромолекул сироваткового альбуміну людини в 0,075 М (0,45 мас. %) водному розчині хлориду натрію в інтервалі температур (30–75) °С за початкового рН 7,4.

Результати. Експериментальні значення дзета-потенціалу різко зростають від – 27 мВ при температурі 30 °С до нуля в околі 42 °С, а потім коливаються поблизу нуля аж до температури денатурації. Нульове значення дзета-потенціалу характерно для ізоелектричної точки альбуміну, коли загальний заряд макромолекули дорівнює нулю і між макромолекулами майже відсутні електростатичні сили відштовхування, що може сприяти процесам асоціації та олігомеризації макромолекул альбуміну. З іншого боку, в околі температури 42 °С у воді відбувається динамічний фазовий перехід, який розбиває діапазон рідкої фази води на два інтервали: у першому інтервалі тепловий рух молекул води має кристалоподібний характер, а в другому інтервалі молекули води рухаються подібно молекулярним рухам в аргоні, тобто рух молекул має аргоноподібний характер.

Висновки. Аналіз показує, що температурна залежність дзета-потенціалу макромолекул альбуміну в розведених водних розчинах поблизу температури динамічного фазового переходу у воді подібна до поведінки намагніченості в околі критичної точки Кюрі–Вейса для найпростіших магнітів. При цьому дзета-потенціал можна розглядати як параметр порядку для термодинамічного потенціалу Ландау, який має таку саму структуру, як і для найпростіших магнітів поблизу їхніх критичних точок Кюрі–Вейса. Подальші дослідження будуть спрямовані на вивчення особливостей застосовності виявленої аналогії для дзета-потенціалу макромолекул альбуміну за різних умов водного оточення.

Посилання

Barbosa, L.R.S., Ortore, M.G., Spinozzi, F., Mariani, P., Bernstorff, S., & Itri, R. (2010). The importance of protein-protein interactions on the pH-induced conformational changes of bovine serum albumin: A small-angle X-ray scattering study. Biophysical Journal, 98(1), 147–157. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2009.09.056

Bardik, V., Fisenko, A.I., Magazu, S., & Malomuzh, N.P. (2020). The crucial role of water in the formation of the physiological temperature range for warm-blooded organisms. Journal of Molecular Liquids, 112818. https://doi.org/10.1016/j.molliq.2020.112818

Bulavin, L.A., Gotsulskyi, V.Y., Malomuzh, N.P., & Fisenko, A.I. (2020). Crucial role of water in the formation of basic properties of living matter. Ukrainian Journal of Physics, 65(9), 794–801. https://doi.org/10.15407/ujpe65.9.794

Snoke, D.W. (2020). Solid State Physics: Essential Concepts (2nd ed.). Cambridge University Press.